человеческая медь, рекомбинантная цинк-супероксиддисмутаза rh-cu, zn-sod 9054-89-1

супероксид дисмутаза (дерн) это категория металлофермента, широко распространенного во всех живых организмы (например, животные, растения, микроорганизмы и т. д.). основываясь на его металличность, дерн подразделяется на медь, цинк-сода (у.е., цин-сода), марганцево-содовый (мн-дерновый) а также железо-дерново (Fe-СОД) , дерн имеет физиологическое значение, которое может превращать токсичные супероксидные свободные радикалы в перекись водорода, это основное вещество для удаления свободных радикалов кислорода в живых организмах. было продемонстрировано, что существует до 60 заболеваний непосредственно связаны со свободными радикалами кислорода и дерн Уровень был известен как иллюстрированный индикатор старения и смерть. дерн может запретить супероксид повреждение, вызванное свободными радикалами, на клеточном уровне и местное восстановление клетки. он играет все более важную роль в борьбе с окислением в жизни организмы. дерн является одним из компонентов в косметических средствах, утвержденных министерством здравоохранения народной республики Китая, потому что это может задержать старение, регулировать иммунный ответ и липид крови уровень и предотвратить излучение.

функция cu, zn-sod (sod1):

1. cu, zn-sod (sod1) связывает медь и ионы цинка и является одной из трех супероксиддисмутаз, ответственных за разрушение свободные супероксидные радикалы в организме. закодированный изозим является растворимым цитоплазматический и митохондриальный межмембранный космический белок, действующий как гомодимер для превращения природных, но вредных супероксидных радикалов в молекулярный кислород и перекись водорода. Перекись водорода может быть разрушена вниз другой фермент, называемый каталазой.

2. cu, zn-sod (sod1) был постулируется для локализации на наружную митохондриальную мембрану (ом), где будут генерироваться супероксидные анионы или межмембранное пространство. точный механизмы его локализации остаются неизвестными, но его агрегация в ОММ был приписан его ассоциации с bcl-2. дикого типа СОД1 продемонстрировал антиапоптотический свойства в нейронных культурах, в то время как мутант СОД1 наблюдается, чтобы способствовать апоптозу в спинном мозге митохондрии, но не в митохондриях печени, хотя это в равной степени выражено в обе. две модели предполагают СОД1 ингибирует апоптоз, взаимодействуя с белками bcl-2 или митохондриями сам.